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COLASTRINA

por marcelo costa (2018-02-01)


Colágeno. O colágeno esta eu considero como o elemento estrutural mais importante para os seres vivos. O colágeno é a proteína mais abundante nos animais superiores, podendo representar um terço de todas as proteínas do corpo. Veja colastrina

Conteúdo

1 Propriedades

2 Composição

3 Funções

4 Estrutura

5 Formação

6 Diminuição do colágeno

7 Doenças relacionadas ao colágeno

8 Uso na medicina

9 Fonte

Propriedades

Suas principais propriedades são

 

Grande resistência à tensão.

Sua relativa inextensibilidad.

A molécula de colágeno é uma estrutura helicoidal complexa, cujas propriedades mecânicas devem-se tanto à sua composição biomecânica, à disposição de suas moléculas.

 

Composição

O colágeno é formado por várias moléculas de aminoácidos, mas destacam-se três, principalmente.

 

Glicina.

Prolina.

Hidroxiprolina.

Funções

Sua principal função é fornecer ao organismo a estrutura ou matriz de rolamento em que tomam forma os órgãos e tecidos, sendo também responsável pela firmeza, elasticidade e integridade das estruturas e hidratação do corpo; pela transmissão de força nos tendões e ligamentos, pela transmissão de luz na córnea, distribuição de fluídos em vasos sanguíneos e ductos glandulares, etc., A elasticidade e a flexibilidade comum nos jovens, se deve ao alto conteúdo de colágeno que eles possuem.

 

Estrutura

O colágeno é composto por três cadeias que formam uma tripla hélice. Cada cadeia tem cerca de 1400 aminoácidos, dos quais um em cada três é uma glicina. A intervalos regulares, encontram-se outros aminoácidos, a prolina e a hidroxiprolina, pouco frequentes em outras proteínas. A presença destes aminoácidos particulares permite que as três correntes se enrrollen uma em torno da outra, formando uma fibra muito resistente.

Além disso, entre as cadeias estabelece pontes de hidrogênio que conferem ao colágeno uma grande estabilidade

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Formação

Cada uma das cadeias de polipeptídios é sintetizada pelos ribossomos ligados à membrana do retículo endoplasmático e, em seguida, são traslocadas ao lúmen do mesmo, em forma de grandes precursores (procadenas), apresentando aminoácidos adicionais nas extremidades amino e carbóxilo terminal.

 

No retículo endoplasmático dos resíduos de prolina e lisina são hidroxilados então alguns ser glicosilados no aparelho de Golgi, parece que estas hidroxilaciones são úteis para a formação de pontes de hidrogênio intercatenarios que ajudam a estabilidade da super hélice.

 

Após sua secreção, os propéptidos das moléculas de pró-colágeno são degradados através do solo, tornando-as moléculas de tropocolágeno associando-se no espaço extracelular, formando as fibrilas de colágeno.

 

A formação de fibrilas é dirigida, em parte, pela tendência das moléculas de pró-colágeno a autoensamblarse através de ligações covalentes entre os resíduos de lisina, formando um empacotamento escalonado e jornal das moléculas de colágeno individuais na fibrila.

 

Diminuição do colágeno

Entre os 20 a 30 anos de idade, sua produção começa a diminuir, progressivamente, perto dos 60 anos de idade, sua produção total diminuiu em mais de 35 %.

 

Doenças relacionadas ao colágeno

São conhecidos alguns detalhes dos defeitos que podem ocorrer na síntese do colágeno e das doenças associadas:

 

Síndrome de Ehlers-Danlos: recebem este nome um conjunto de pelo menos 10 desordens que são clínica, genética e bioquimicamente diferentes, mas que se manifestam todos eles por uma fraqueza estrutural do tecido conjuntivo.

Osteogénese imperfeita: se conhecem, pelo menos, 4 doenças com este nome caracterizadas por fraturas múltiplas e deformações.

Escorbuto: resulta da deficiência de vitamina C na dieta, com o qual você não pode se formar a hidroxiprolina já que a enzima lisil-oxidase necessidade desta vitamina como cofactor. O colágeno dos doentes de escorbuto, em menos estável do que o normal, o que explica muitas das manifestações clínicas desta doença.

Síndrome de Marfan: uma desordem do tecido conjuntivo que afeta, principalmente, os sistemas musculoesquéletico e cardiovascular e para os olhos. Os pacientes apresentam uma aparência asténica, com estatura alta, de longos braços e mãos e dedos, como os de uma aranha. A musculatura está mal desenvolvida, com pouca gordura subcutânea e uma grande frouxidão das articulações e ligamentos. A doença se deve a uma mutação do gene FBN1, que codifica a fibrilina-1.

Cútis laxa: uma doença muito rara, adquirida ou congênita, em que a degeneração das fibras elasticas da pele, faz com que esta fique solta e pendulante. A doença se deve a um defeito da lisil-oxidase, uma enzima dependente de cobre que catalisa as reações de reticulação da elastina

Kuivaniemi et al. (1997) revisaram os dados sobre as 278 diferentes mutações encontradas nos genes que codificam os colágenos tipos I, II, III, IX, X, e XI, 317 pacientes não relacionados. A maior parte das mutações (217; 78% do total) foram de uma única base, quer por troca de um anti de um aminoácido crítico por uma tala anormal do RNA.

 

As mutações estes 6 colágenos ocasionam um amplo espectro de doenças do osso, cartilagem e vasos sanguíneos, incluindo a osteogenesis imperfecta, uma ampla variedade de condrodisplasias, síndrome de Ehlers-Danlos tipos IV e VII e, ocasionalmente, tipos raros de osteoporose, osteoartrite e aneurisma familiar.

 

Uso na medicina

O colágeno é utilizado na cirurgia cosmética na chamada terapia de substituição de colágeno, procedimento que consiste em injetar subcutáneamente colágeno natural ou sintética, as áreas em que se quer que desapareçam rugas, cicatrizes ou outras imperfeições da pele.

 

Também estão sendo utilizados como suporte em culturas de células cartilaginosas para implantar posteriormente a pacientes que sofreram lesões, com uma nova tecnologia denominada engenharia de tecidos.

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